Conţinut
- Structura Catalase: Toate cele patru și una pentru toți
- Transporta instrumente
- Este atât de repede
- PH-ul neutru
Enzima catalază este una dintre cele mai eficiente enzime cunoscute, deoarece fiecare enzimă poate efectua aproape 800.000 de evenimente catalitice pe secundă. Funcția cheie a catalazei este protejarea celulelor împotriva peroxidului de hidrogen (H2O2) molecule prin transformarea lor în oxigen (O2) și apă (H2O). H2O2 poate deteriora ADN-ul.
Catalasa este formată din patru părți individuale, sau monomeri, care se înfășoară într-o enzimă în formă de gantere. Fiecare monomer are un centru catalitic care conține o moleculă heme, care leagă oxigenul. Fiecare monomer leagă, de asemenea, o moleculă de NADPH, care protejează enzima însăși de efectele dăunătoare ale H2O2.
Catalasa funcționează cel mai bine la un pH de 7 și este foarte abundent în peroxisomi, care sunt pungile din interiorul unei celule care descompun molecule toxice.
Structura Catalase: Toate cele patru și una pentru toți
Catalasa este o enzimă în patru părți sau un tetramer. Patru monomeri se înfășoară între ei pentru a forma o enzimă în formă de gantere. Fiecare monomer are patru domenii sau părți - precum părți ale corpului care fac lucruri diferite.
Al doilea domeniu este cel care conține grupa heme. Al treilea domeniu este cunoscut sub numele de domeniu de înfășurare, care este locul în care cei patru monomeri se înfășoară între ei pentru a forma un tetramer.
Multe punți de sare sau interacțiuni ionice între lanțurile laterale de aminoacizi încărcate pozitiv și negativ, țin împreună cele patru monomere. Monomerii se împletesc între ei, ceea ce face ca enzima tetramer să fie foarte stabilă.
Transporta instrumente
Fiecare monomer al tetramerului catalazei conține un grup heme. Grupele Heme sunt molecule în formă de disc, care au un atom de fier în centru, care leagă oxigenul. Heme este îngropat în mijlocul domeniului catalitic al fiecărui monomer. Fiecare monomer catalază leagă, de asemenea, o moleculă NADPH, dar la suprafața sa.
NADPH este acolo pentru a proteja enzima de H2O2 (peroxid de hidrogen) pe care trebuie să îl catalizeze. Un H2O2 molecula poate deveni o moleculă de superoxid, care este două atomi de oxigen legați între ei, unul dintre ei având un electron suplimentar care este foarte reactiv - ceea ce înseamnă că poate interacționa cu electronii în legături chimice pe alte molecule și poate rupe acele legături.
Este atât de repede
Radicali de oxigen, cum ar fi H2O2, sunt produse prin procese celulare normale. Deoarece sunt periculoase pentru celulă, ele trebuie transformate în molecule benigne.
Catalasa este una dintre cele mai rapide enzime cunoscute. Fiecare monomer din tetramerul catalazei poate efectua aproape 200.000 de evenimente catalitice pe secundă. Deoarece un tetramer are patru monomeri, fiecare enzimă catalază poate face aproape 800.000 de evenimente catalitice pe secundă.
Catalase are nevoie de acest nivel de eficiență, deoarece H2O2 este periculos pentru celulă. Enzimele catalaz se acumulează în pungi numite peroxisomi în interiorul unei celule. Peroxisomii sunt vezicule care degradează molecule care sunt toxice pentru celule, inclusiv radicali de oxigen, cum ar fi H2O2.
PH-ul neutru
Cercetătorii au studiat activitatea catalazei la un pH de 7,4 și la 25 de grade Celsius (77 de grade Fahrenheit). PH-ul optim pentru reacția de catalază este în jur de 7, așa că o modalitate prin care cercetătorii încetează activitatea catalazei într-o eprubetă este schimbarea pH-ului adăugând un acid puternic sau o bază puternică.
În celulă, catalază se acumulează în peroxisomi, care au pH-uri variate atunci când sunt măsurate în diferite celule. Jurnalul "IUBMB Life" a raportat că s-a descoperit că peroxisomii au pH-uri care variază între 5.8-6.0, 6.9-7.1 și 8.2.
Astfel, diferiți peroxisomi pot conține cantități diferite de catalază sau pot activa sau dezactiva catalasa în funcție de modul în care își reglează nivelul de pH intern.