Conţinut
- Ce sunt enzimele, exact?
- Cum funcționează enzimele?
- Modelul de blocare și cheie
- Ce afectează funcția enzimelor?
- Ce sunt coenzimele și cofactorii?
În orice moment, fără niciun gând conștient din partea ta, trilioane de celule din corp suferă un număr enorm de reacții chimice care te mențin în viață și în echilibru. În timp ce aceste reacții s-ar putea întâmpla singuri suficient de mult timp, această rată nu ar fi suficient de rapidă pentru cerințele corpului uman.
Ca urmare, aproape toate reacțiile biochimice sunt asistate de proteine specializate numite enzime, care sunt biologice catalizatorii care poate face reacții de peste un milion de ori mai rapid.
Configurarea enzimelor este foarte mare; majoritatea sutelor de enzime cunoscute pot cataliza o singură reacție, iar cele mai multe reacții pot fi catalizate doar de o singură enzimă.
Ce sunt enzimele, exact?
desi acid nucleic ARN-ul moleculei (acidul ribonucleic) poate acționa uneori ca un catalizator non-enzimatic, adevărate enzime sunt proteine, însemnând că acestea constau din lanțuri lungi de aminoacizi care sunt pliate într-o anumită formă. Există 20 de aminoacizi în natură, care necesită corpul tău într-o anumită cantitate.
Corpul tău poate face aproximativ jumătate din acestea, în timp ce celelalte trebuie să fie ingerate în dietă. Cele pe care trebuie să le mănânci sunt numite aminoacizi esențiali.
Aminoacizii au un atom de carbon central unit la o grupă de acid carboxilic (-COOH), un amino (-NH2) grup și un lanț lateral, de obicei desemnat „-R” în diagrame chimice.
Lanțul lateral determină comportamentul unic al aminoacidului. Ordinea aminoacizilor într-o proteină se numește structură primară. Un șir de aminoacizi se numește a polipeptidic; de obicei atunci când o moleculă este menționată ca atare, nu este o proteină completă, funcțională, ci o bucată din una.
Șirurile de aminoacizi se pot aranja în formațiuni sub formă de spirală sau în formă de foi; aceasta este denumită proteine structură secundară. Modul în care molecula se aranjează în cele din urmă în trei dimensiuni, în mare parte ca rezultat al interacțiunilor electrice între aminoacizi din diferite părți ale moleculei, se numește structură terțiară.
La fel ca în atâtea lucruri din lumea naturală, forma se potrivește; adică forma unei enzime determină comportamentul ei precis, inclusiv cât de puternic „caută” o anumită particularitate substrat (adică molecula asupra căreia acționează o enzimă).
Cum funcționează enzimele?
Cum își desfășoară activitatea enzimelor catalitice? Această întrebare poate fi separată în două anchete conexe.
Unul: cum, în ceea ce privește mișcarea de bază în jurul atomilor, enzimele accelerează reacțiile? Și două: ce caracteristici speciale despre structura enzimelor permite acest lucru?
Modul în care o enzimă accelerează o viteză de reacție este netezind calea dintre începutul și sfârșitul reacției. În aceste tipuri de reacții, produse (moleculele rămase după terminarea reacției) au o energie totală mai mică decât cea reactanti (moleculele care sunt schimbate în produse în timpul reacției).
Pentru a obține reacția, totuși, produsele trebuie să depășească o „cocoașă” energetică, numită „ energie activatoare (EA).
Imaginați-vă că vă aflați pe o bicicletă la o jumătate de mile de casa dvs., un punct care se află la 100 de metri verticali deasupra drumului. Dacă drumul urcă mai întâi cu 50 de metri înainte de a coborî rapid 150 de metri pentru a ajunge pe aleea, evident trebuie să pedalezi un timp înainte să poți începe pe coastă. Dar dacă întinderea drumului constă pur și simplu dintr-o coborâre uniformă blândă de jumătate de kilometru lungime, puteți coasta întregul drum.
O enzimă, de fapt, transformă primul scenariu în al doilea; diferența de altitudine este încă de 100 de metri, dar aspectul general nu este același.
Modelul de blocare și cheie
La nivelul cooperării moleculare, complexul enzimă-substrat este adesea descris în termeni de relație „blocare și cheie”: Partea moleculei enzimei care se leagă de substrat, numită site activ, are formă astfel încât să se încadreze aproape perfect în molecula de substrat.
La fel cum glisați o cheie într-o încuietoare și transformarea acesteia provoacă modificări la blocare (cum ar fi mișcarea unui blocaj mortal), un catalizator realizează activitate enzimatică determinând schimbarea formei moleculei de substrat.
Aceste modificări pot avea ca rezultat o slăbire a legăturilor chimice din substrat prin denaturarea mecanică, ceea ce oferă moleculei suficient o "apăsare" sau o "răsucire" pentru a se îndrepta spre forma produsului eventual.
Adesea, produsul care trebuie să fie există într-o stare de tranziție între timp, care arată oarecum ca reactantul și oarecum ca produsul.
Un model înrudit este potrivire indusă concept. În acest scenariu, enzima și substratul nu fac inițial o potrivire perfectă a blocării și a cheii, însă tocmai faptul intrării lor în contact determină modificări în forma substratului care optimizează interacțiunea fizică enzimă-substrat.
Schimbarea la substrat o face să semene mai strâns cu o moleculă de stare de tranziție, care este apoi schimbată în produsul final pe măsură ce reacția înaintează.
Ce afectează funcția enzimelor?
Deși sunt puternice, enzimele, ca toate moleculele biologice, nu sunt invincibile. Multe din aceleași condiții care deteriorează sau distrug alte molecule, precum și celulele și țesuturile întregi, pot încetini activitatea enzimelor sau le pot împiedica să funcționeze cu totul.
După cum probabil știți, temperatura corpului dvs. trebuie să rămână într-un interval restrâns (de obicei aproximativ 97,5 până la 98,8 grade Fahrenheit) pentru a rămâne sănătos. Un motiv pentru acest lucru este că enzimele încetează să funcționeze corect dacă temperatura corpului crește peste acest nivel - ceea ce percepeți ca febră.
De asemenea, condițiile foarte acide pot perturba legăturile chimice ale enzimei. O astfel de deteriorare legată de temperatură și pH se numește denaturare a enzimei.
În plus, după cum vă așteptați, o creștere a cantității de enzimă tinde să accelereze și mai mult o reacție, în timp ce o scădere a concentrației enzimei o încetinește.
În mod similar, adăugarea de mai mult substrat păstrând cantitatea de enzimă accelerează o reacție până când enzima este „maximizată” și nu poate participa la tot substratul prezent.
Ce sunt coenzimele și cofactorii?
Spuneți că mergeți într-o călătorie cu bicicleta de strângere de fonduri pe țară și sunteți susținuți pe parcurs de prieteni care vă oferă băuturi și haine proaspete dintr-o autoutilitară
Prietenii tăi vor avea nevoie de sprijin personal în timpul călătoriei, cum ar fi gaz pentru vehicul și hrană pentru echipaj.
Dacă călătoria dvs. poate fi considerată o „reacție” și echipajul autoutilitarei este „enzima” care vă „catalizează” călătoria, atunci magazinele de produse alimentare de pe traseu pot fi gândite ca coenzime - în biochimie, substanțe care nu sunt enzime, dar sunt necesare pentru ca enzimele să își îndeplinească cel mai bine activitatea.
La fel ca substraturile, coenzimele se leagă la locul activ al enzimelor, unde substratul se leagă, dar nu sunt considerate substrat în sine.
Coenzimele funcționează adesea ca purtători de electroni sau locații de andocare temporare pentru atomi sau grupuri funcționale care sunt transferate între molecule în reacția generală. cofactori sunt molecule anorganice precum zincul care ajută enzimele din organismele vii, dar spre deosebire de coenzime, ele nu se leagă de locul activ al unei enzime.
Exemple de coenzime comune includ: