Conţinut
Știința modernă a descoperit că multe procese biologice esențiale ar fi imposibile fără enzime. Viața pe Pământ depinde de reacțiile biochimice care pot apărea într-un ritm adecvat numai atunci când sunt catalizate de enzime. Dar reacțiile enzimatice pot apărea încă prea încet dacă concentrația enzimelor dintr-un sistem reactiv este scăzută.
Reacții accelerate
Enzimele ajută reacțiile chimice determinând interacțiunea moleculelor într-un mod care reduce cantitatea de energie necesară pentru a începe o reacție. Această energie, cunoscută sub numele de energie de activare, este furnizată de mediu. De exemplu, energia termică ambientală asociată cu temperatura mediului poate fi utilizată ca energie de activare. Viteza reacțiilor chimice din mediile biologice este adesea restricționată de cantități limitate de energie ambientală, dar enzimele depășesc această restricție, deoarece acestea permit unei cantități mai mici de energie să activeze mai multe reacții.
O enzimă, o singură reacție
În majoritatea situațiilor, scăderea concentrației enzimelor are o influență directă asupra activității enzimei, deoarece fiecare moleculă enzimatică este capabilă să catalizeze o singură reacție simultan. Molecula de care se leagă o enzimă se numește substrat. În general, o enzimă se leagă la un substrat pentru a reduce energia de activare pentru o reacție chimică. Dacă toate enzimele dintr-un sistem sunt legate de substraturi, moleculele suplimentare de substrat trebuie să aștepte ca o enzimă să devină disponibilă după finalizarea unei reacții. Aceasta înseamnă că rata reacțiilor va scădea odată cu scăderea concentrației enzimei.
O relație unu la unu
În majoritatea mediilor biologice, concentrația enzimelor este mai mică decât concentrația substraturilor. Atâta timp cât acest lucru este adevărat, relația dintre concentrația enzimelor și activitatea enzimelor este direct proporțională. Pe un grafic care arată rata de reacție față de concentrația enzimelor, această relație direct proporțională arată ca o linie dreaptă cu o pantă a unuia. Cu alte cuvinte, o enzimă suplimentară crește rata cu o reacție pe unitatea de timp, iar o enzimă eliminată scade rata cu o reacție pe unitatea de timp.
Enzime fără substraturi
O excepție de la relația direct proporțională este că scăderea concentrației enzimei nu va duce la scăderea activității enzimei, dacă concentrația substratului este mai mică decât concentrația enzimei. În această situație, enzimele eliminate nu au niciun efect, deoarece sistemul are încă suficiente enzime pentru a se lega cu toate substraturile disponibile. Astfel, un grafic al activității enzimei comparativ cu concentrația enzimei va fi în cele din urmă nivelat într-o linie plană, deoarece concentrația enzimelor crește până la un nivel care este similar cu concentrația de substrat.