Conţinut
- Informații generale despre aminoacizi
- Structura de bază a aminoacizilor
- Categorii de aminoacizi
- Aminoacizi hidrofobi
- Aminoacizi hidrofili
- Aminoacizi încărcați
- Aminoacizi amfipatici
Aminoacizi sunt una dintre cele patru macromolecule principale ale vieții, celelalte fiind hidrati de carbon, lipide și acizi nucleici. Ele servesc în principal ca unități monomerice ale proteine. Cei 20 de aminoacizi care se găsesc în mod natural se găsesc în toate ființele vii, de la bacterii la oameni.
Deoarece aminoacizii fac ca proteinele și proteinele să reprezinte cea mai mare parte a masei tale corporale, acești acizi sunt literalmente lucrurile din care sunt făcuți oameni (și alte animale).
Deficitele în unul sau mai mulți aminoacizi pot duce la țesuturi incomplete sau prost construite și, de asemenea, se crede că joacă un rol în geneza unor tipuri de cancer.
Informații generale despre aminoacizi
Corpul uman este capabil să sintetizeze 10 dintre acești acizi, dar ceilalți 10 trebuie obținuți din surse alimentare și, prin urmare, sunt numiți aminoacizi esențiali. Acestea sunt uneori oferite ca suplimente de aminoacizi esențiali.
Se numesc aminoacizi pe care organismul le poate fabrica aminoacizi neesențiali, un termen oarecum înșelător, deoarece organismul le cere de fapt.
Fiecare aminoacid are atât o prescurtare cu o litere majusculă, cât și o abreviere de trei litere (de exemplu, tirozina parcurge atât „tyr”, cât și „Y”). Uneori, aminoacizii sunt modificați după ce au devenit deja încorporați în proteine (un exemplu este hidroxilarea prolinei).
Aminoacizii au devenit populari în suplimentele alimentare printre persoanele interesate de sănătatea generală și cei care speră să construiască masa musculară printr-o combinație de antrenament în greutate și intervenții nutriționale.
Structura de bază a aminoacizilor
Structura universală a tuturor aminoacizilor este un atom de carbon central care are un carboxil grup, an grupa amino, A atom de hidrogen si un Lanț lateral "R" care variază de la aminoacid la aminoacid legat la acesta.
grupa carboxil constă dintr-un atom de carbon legat dublu la un atom de oxigen și, de asemenea, legat la o grupare hidroxil (-OH). Poate fi reprezentat ca -CO (OH) și acesta este cel care câștigă acești compuși denumirea „acid”, deoarece atomul de hidrogen din componenta hidroxil este donat ușor, lăsând în urmă un -CO (O-) grup.
Cei 20 de aminoacizi găsiți în natură sunt numiți alfa-aminoacizi deoarece grupa amino (-NH2) este atașată de carbonul alfa a acidului carboxilic, care este carbonul de lângă grupa -CO (OH). Acest carbon este, de asemenea, carbonul „central” descris mai sus.
Aminoacizii variază în masă de la 75 de grame pe aluniță (glicină) la 204 de grame pe aluniță (triptofan), iar în medie sunt mai mici decât glucoza de zahăr (180 de grame pe mol).
Dacă fiecare aminoacid ar fi observat cu o frecvență egală în natură, fiecare ar reprezenta aproximativ 5 la sută dintre aminoacizii din structurile proteice (100 la sută împărțiți cu 20 aminoacizi = 5 la sută per aminoacid).
În realitate, aceste frecvențe de apariție variază de la puțin peste 1,2 la sută (triptofan și cisteină) până la puțin sub 10 la sută (leucină).
Categorii de aminoacizi
Lanțuri laterale „R”, sau pur și simplu lanțuri R, se încadrează în diverse subcategorii care ambele descriu și determină comportamentul biochimic al aminoacidului în ansamblu. O schemă comună clasifică aminoacizii ca fiind hidrofob, hidrofil (sau polar), încărcat sau amfipatic.
hidrofobă provine din greacă pentru „temerea apei”, iar acești opt aminoacizi sunt astfel etichetați, deoarece lanțurile lor laterale sunt nepolar ceea ce înseamnă că nu poartă nici o sarcină electrostatică netă sau o sarcină distribuită asimetric. Ca urmare a acestei proprietăți, aminoacizii hidrofobi se găsesc de obicei pe interiorul proteinelor, „ferite” de apă.
În mod similar, acești acizi hidrofil colegii tind să se adune pe suprafețele exterioare ale proteinelor. încărcat și amfipatic între timp, moleculele își prezintă propriile farmecuri și particularități.
Urmează o listă de aminoacizi individuali împreună cu unele dintre caracteristicile lor distinctive. Acestea sunt prezentate în ordinea abrevierilor lor de o literă, pentru o ușurință de referință, dar dacă alegeți să încercați să memorați numele aminoacizilor, ar trebui să folosiți orice schemă de grupare sau orice alte trucuri care să facă această sarcină cât mai ușoară posibil.
Aminoacizi hidrofobi
Acești opt aminoacizi sunt grupați în general și sunt uneori numiți „nonpolari” în loc de hidrofob, deși în esență înseamnă același lucru. Ei participă la interiorul proteinelor din interacțiuni van der Waals, care sunt ca niște legături covalente sau ionice, dar mult mai slabe și mai tranzitorii.
Triptofanul este uneori inclus în acest grup, dar este de fapt amfipatic.
Aminoacizi hidrofili
Acești aminoacizi sunt adesea numiți „polari, dar neîncărcați”. Aceștia piperesc suprafețele exterioare ale proteinelor și nu se reculează în prezența apei.
Aminoacizi încărcați
Acești compuși se comportă la fel ca aminoacizii hidrofili (polari) prin faptul că interacționează ușor cu apa, dar au o sarcină netă de +1 sau -1. Acest lucru le face acizi (donatori de protoni) sau baze (acceptoare de protoni) la pH-ul sau aciditatea corpului uman.
Aminoacizi amfipatici
„Amfipatic” se traduce aproximativ prin „simțirea ambelor” în limba greacă, iar acești aminoacizi pot funcționa atât ca non-polari (hidrofobi) cât și polari (hidrofili), aproape ca un jucător softball care nu este un ulcior sau un batator de superstar, dar poate funcționa capabil. în ambele roluri într-un sport în care majoritatea capacităților jucătorilor sunt extrem de specializate.
Nu poartă o sarcină netă, dar distribuția sarcinii electrice de-a lungul lanțurilor R ale acestor aminoacizi este marcant asimetrică.