Conţinut
- TL; DR (Prea lung; nu a citit)
- Mișcarea moleculară și rolul temperaturii
- Efectul înghețării asupra activității enzimelor
- Structura enzimelor
- Fierbere și denaturare
Enzimele sunt critice pentru toată viața, deoarece catalizează reacțiile chimice care altfel ar avea loc prea încet pentru a susține viața. Este important să observăm că ratele la care enzimele sunt capabile să-și catalizeze reacțiile țintă și capacitatea enzimelor de a-și menține structura depind foarte mult de temperatură. Drept urmare, înghețarea și fierberea pot avea efecte semnificative asupra activității enzimei.
TL; DR (Prea lung; nu a citit)
Fierberea descompune enzimele, astfel încât acestea să nu mai funcționeze. Sub îngheț, cristalizarea împiedică funcționarea enzimelor.
Mișcarea moleculară și rolul temperaturii
Pentru a înțelege cum afectează înghețarea activității enzimei, este necesar mai întâi să înțelegem efectul temperaturii asupra moleculelor care sunt substraturile catalizei enzimei. În celule, moleculele de substrat se află în mișcare constantă aleatorie, cunoscută sub numele de mișcare browniană, ca urmare a coliziunilor dintre moleculele de substrat și moleculele individuale de apă. Pe măsură ce temperatura crește, viteza acestei mișcări moleculare aleatorii crește, de asemenea, deoarece moleculele au mai multă energie vibrațională la temperaturi mai ridicate. Cu cât mișcarea mai rapidă crește frecvența coliziunilor aleatorii între molecule și enzime, ceea ce este important pentru activitatea enzimelor, deoarece enzimele depind de moleculele lor de substrat care se ciocnesc în ele înainte să apară o reacție.
Efectul înghețării asupra activității enzimelor
La temperaturi foarte reci domină efectul opus - moleculele se mișcă mai lent, reducând frecvența coliziunilor enzime-substrat și, prin urmare, scade activitatea enzimelor. În momentul înghețării, mișcarea moleculară scade drastic pe măsură ce formarea solidă are loc și moleculele sunt blocate în formațiuni cristaline rigide. În aceste cristale solide, moleculele au mult mai puțină libertate de mișcare în comparație cu aceleași molecule într-un aranjament lichid. Drept urmare, coliziunile enzime-substrat sunt extrem de rare odată ce are loc înghețarea și activitatea enzimelor este aproape zero sub îngheț.
Structura enzimelor
Deși creșterea temperaturii duce la rate mai mari ale activității enzimei, există o limită de temperatură superioară la care enzimele pot continua să funcționeze. Pentru a înțelege de ce este cazul, trebuie luate în considerare structura și funcția enzimelor. Enzimele sunt proteine, formate din aminoacizi individuali ținuți împreună într-o structură tridimensională prin legături chimice între aminoacizi. Această structură tridimensională este esențială pentru activitatea enzimelor, deoarece enzimele sunt structurate pentru a forma o „potrivire” fizică în jurul substraturilor lor.
Fierbere și denaturare
La temperaturile din jurul fierberii, legăturile chimice care țin împreună structura enzimelor încep să se descompună. Pierderea rezultată a structurii tridimensionale face ca enzimele să nu mai încadreze moleculele lor de substrat și enzimele încetează să funcționeze în întregime. Această pierdere de structură, cunoscută sub denumirea de denaturare, este ireversibilă - odată ce enzimele sunt încălzite atât de mult, încât legăturile chimice care le țin împreună se descompun, nu se vor mai forma spontan dacă temperaturile scad. Acest lucru este diferit de îngheț, care nu afectează structura enzimei - dacă temperaturile sunt crescute după îngheț, activitatea enzimelor va fi restabilită.